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相似文献
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1.
王芹  张晟瑞 《光谱实验室》2013,30(5):2309-2313
采用荧光光谱法研究了腐胺与牛血清白蛋白(Bovine serum albumin,BSA)之间的相互作用,测定了它们之间的结合常数和结合位点数,探讨了其荧光猝灭机制,并根据热力学参数确定了它们之间的作用力类型.实验结果表明腐胺能够使BSA的荧光猝灭,根据Stern-Volmer和Scatchard方程得到的结果可知腐胺对BSA内源荧光的猝灭机理为静态猝灭,结合常数分别为1.67×104、1.41×104和1.12×104L·mol-1,结合位点数分别为0.83、0.86和0.76.根据Van't Hoff方程,腐胺和BSA之间的热力学常数:焓变和熵变的值分别是-15.22KJ·mol-1和31.97J·mol-1·K-1,这说明它们之间的相互作用力主要是静电作用力和疏水作用力.  相似文献   

2.
依据阿维菌素与牛血清白蛋白的结合作用使牛血清白蛋白内源荧光发生改变的现象,用荧光光度法研究了在一定条件下阿维菌素和牛血清白蛋白相互作用的机理。结果表明,阿维菌素对牛血清白蛋白的荧光猝灭是形成了超分子化合物的静态猝灭过程。测定了在不同温度下阿维菌素与牛血清白蛋白的结合常数KA和结合位点数n分别为KA=2.26×103L·mol-1,n=1.08(25℃);KA=1.35×103L·mol-1,n=1.05(35℃)。根据阿维菌素与牛血清白蛋白相互作用的热力学参数,确定了阿维菌素与牛血清白蛋白之间的作用力类型为氢键和范德华力;根据Foerster非辐射能量转移理论求得阿维菌素与牛血清白蛋白的结合距离为2.55nm。用同步荧光光谱确定阿维菌素影响了BSA微区的构象。  相似文献   

3.
在不同温度下,研究了萘酚绿B(NGB)作用于牛血清白蛋白的荧光猝灭光谱、同步荧光光谱、三维荧光光谱和紫外-可见吸收光谱特征.分别用Stern-Volmer方程和Lineweaver-Burk双倒数方程等处理实验数据,证实了在试验浓度和温度范围内,NGB与BSA可相互作用形成复合物,荧光猝灭作用符合静态猝灭作用特征,作用力主要是疏水作用力和静电作用力;得到了相互作用的相关参数KLB,△Hθ,△Gθ和△Sθ等的平均值分别为1.411×105 L·mol-1,-5.707 KJ·mol-1,-30.25 KJ·mol-1和79.95 J·K-1,结合位点数为1.258,为研究NGB对蛋白质构象的影响和在生物体内的生物学效应等提供了重要信息.  相似文献   

4.
利用荧光光度法研究了meso-四(4-羟基苯基)卟啉-锌金属卟啉(TPP-Zn)与牛血清白蛋白(BSA)之间的结合反应.TPP-Zn对于BSA有荧光猝灭作用,基于TPP-Zn对BSA内源荧光的猝灭机理,测定了两者之间在不同温度下的结合常数,温度在27,35和42℃时,利用荧光猝灭法测得的结合常数K分别为1.521×106L·mol-1,7.048×105L·mol-1,1.473×105L·mor-1,各温度下的最大扩散碰撞猝灭速率常数K.均大于2.0×1010L·mor-1·s-1,由此判定猝灭类型为静态猝灭.根据Forster非辐射能量转移理论,确定了TPP-Zn与BSA之间的能量转移效率E,能量给体(BSA)与受体(TPP-Zn)之间的结合距离r=3.72<7nm,符合非辐射能量转移条件.依据热力学参数△G<0,△H<0和△S>0确定了TPP-Zn与BSA之间的作用力主要是静电引力.  相似文献   

5.
用荧光光谱法研究了三羟基苯基荧光酮(TH-PF)-钼(Ⅵ)配合物与牛血清白蛋白的结合反应.探讨了TH-PF-Mo(Ⅵ)配合物对蛋白质内源荧光的猝灭机理,并测定了不同温度下的结合常数,温度为25℃时,荧光猝灭法测得该反应的结合常数为K=4.78×104 L·mol-1,温度为40℃时,荧光猝灭法测得该反应的结合常数为K=3.72×104L·mol-1.根据F6rster非辐射能量转移理论,确定了给体-受体之间的作用距离和能量转移效率(E=0.314),并根据热力学参数确定了TH-PF-Mo(Ⅵ)配合物与牛血清白蛋白之间的作用力类型,以静电引力为主.  相似文献   

6.
用同步荧光法消除了溴氰菊酯对牛血清白蛋白内源性荧光的干扰,研究了生理条件(pH=7.4)下溴氰菊酯与牛血清白蛋白之间的相互作用。不同温度下的猝灭常数证明溴氰菊酯对牛血清白蛋白的猝灭是静态过程,据此求得25℃下溴氰菊酯与牛血清白蛋白的结合常数为1.97×105L.mol-1,热力学参数ΔH=29.79kJ.mol-1、ΔS=201.32J.K-1.mol-1,两者之间的相互作用力以疏水作用力为主。根据Foerster非辐射能量转移机理,计算了牛血清白蛋白与溴氰菊酯间结合距离r=5.42nm,能量转移效率E=0.104。  相似文献   

7.
采用荧光光谱、同步荧光光谱、紫外光谱研究了水溶液中头孢噻肟钠(CTX)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.结果表明:CTX能显著猝灭BSA的内源荧光并以静态猝灭为主;两者以摩尔比1∶1结合,结合常数分别为1.20×104(298K)、7.63×103(308K)和6.69×103(313K)L·mol-1;根据热力学参数判断CTX与BSA之间的作用力主要为氢键和范德华力;依据Foester非辐射能量转移理论计算出CTX与BSA之间的结合距离r为3.26nm,同步荧光光谱研究表明CTX能够使BSA构象发生变化.  相似文献   

8.
顺式氰戊菊酯与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究   总被引:5,自引:2,他引:3  
用荧光光谱法研究了在生理pH值条件下杀虫剂顺式氰戊菊酯与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明:顺式氰戊菊酯对BSA的荧光有较强的猝灭作用,该猝灭属于静态猝灭.根据猝灭结果求得了不同温度下顺式氰戊菊酯与牛血清白蛋白作用的结合位点数、结合常数及反应热力学参数,并据此推测了它们之间主要的相互作用力为疏水作用力.还用同步荧光光谱法探讨了顺式氰戊菊酯对BSA构象的影响.  相似文献   

9.
领小  乌云索德  包力尔 《发光学报》2012,33(11):1268-1274
采用荧光光谱研究了胡椒酸乙酯与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果表明:胡椒酸乙酯与BSA形成基态复合物从而猝灭BSA的内源性荧光,猝灭原因主要为静态猝灭和非辐射能量转移作用。胡椒酸乙酯对BSA的猝灭速率常数Kq为1.451×1013L.mol-1.s-1(25℃)和1.136×1013L.mol-1.s-1(37℃),胡椒酸乙酯与BSA的结合常数KA为9.484×105L.mol-1(25℃)和1.355×106L.mol-1(37℃),结合位点数n为1.18(25℃)和1.24(37℃)。根据Frster偶极-偶极非辐射能量转移理论得到结合距离r为2.68 nm(25℃)和2.81 nm(37℃)。通过热力学参数的计算,确定胡椒酸乙酯与牛血清白蛋白的相互作用是熵增加和吉布斯自由能降低的自发过程,主要作用力为疏水作用力。讨论了共存金属离子对胡椒酸乙酯与BSA的相互作用的影响。  相似文献   

10.
在生理pH值条件下,用荧光光谱法(FS)研究了芦丁钐配合物(rutin-Sm)与牛血清白蛋白(BSA)和人血清白蛋白(HSA)之间的结合反应.探讨了rutin-Sm对BSA和HSA的荧光猝灭过程的猝灭机理,以Lineweaver-Burk双倒数方程分别计算了不同温度下rutin-Sm与BSA和HSA的结合常数(KLB)和热力学参数,并判断rutin-Sm与BSA和HSA结合的作用力类型;实验结果表明:rutin-Sm与BSA和HSA结合形成复合物,导致BSA(HSA)内源性荧光猝灭是由于分子内的非辐射能量转移而引起的静态猝灭;以Lineweaver-Burk方程计算rutin-Sm与HSA和BSA的结合常数KLB分别为:rutin-Sm-HSA,295 K:6.830×105L·mol-1;310 K:4.665×105L·mol-1;rutin-Sm-BSA,295 K:6.540×105L·mol-1;310 K:3.265×105L·mol-1;芦丁钐配合物与BSA之间的作用力主要为范德华力、氧键;而与HSA之间的作用力主要为静电引力.同时用同步荧光光谱法探讨了rutin-Sm对BSA和HSA构象的影响.进一步证明芦丁钐配合物在体内能够被血清白蛋白存储和转运.  相似文献   

11.
防己诺林碱与牛血清白蛋白相互作用的研究   总被引:5,自引:3,他引:5  
在不同温度下,用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱和紫外-可见吸收光谱,研究了防己诺林碱与BSA相互作用的光谱学行为.防己诺林碱对BSA有较强的荧光猝灭作用.根据不同温度下防己诺林碱对BSA的荧光猝灭作用,利用Stern-Volmer方程处理实验数据,表明防己诺林碱对BSA的荧光猝灭作用属于静态猝灭.根据F(o)rster非辐射能量转移理论计算出了防己诺林碱与BSA间的结合距离R(27 ℃2.51 nm;37 ℃2.72 nm;47℃2.89 nm)、结合常数KA(27℃ 1.05×105 L·mol-1;37 ℃3.31×105 L·mol-1;47 ℃7.24×105 L·mol-1)及对应温度下的热力学参数.热力学数据表明二者主要靠疏水作用力结合,同时用同步荧光光谱探讨了防己诺林碱对BSA构象的影响.  相似文献   

12.
应用荧光猝灭法研究尼莫地平与牛血清白蛋白的相互作用   总被引:5,自引:2,他引:5  
应用荧光光谱(FS)和紫外光谱(UV)研究了尼莫地平与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.尼莫地平与BSA的结合常数KA为5.01×104(26℃)和4.46×104(36℃),尼莫地平在BSA上的结合位点数为1.08±0.01.根据F(o)rster非辐射能量转移理论,求出了尼莫地平与BSA之间的结合距离为3.14 nm(26℃)和3.10 nm(36℃).实验表明静态猝灭和非辐射能量转移是导致尼莫地平对BSA荧光猝灭的两大原因.通过计算热力学参数,可知该药物与牛血清白蛋白的相互作用是一个吉布斯自由能降低的自发过程,且二者之间的作用力以静电相互作用为主.  相似文献   

13.
荧光光谱法研究二溴羟基卟啉与蛋白质的结合作用机理   总被引:8,自引:1,他引:7  
应用荧光光谱法研究了meso-四(3,5-二溴-4-羟基苯基)卟啉[T(DBHP)P]与牛血清白蛋白(BSA)之间的结合反应,基于T(DBHP)P对BSA内源荧光的猝灭机理,测定了两者之间在不同温度下的结合常数,温度为27℃时,荧光猝灭法测得反应的结合常数为K=1.30×106L.mol-1,温度为48℃时,K=6.32×105L.mol-1,结合常数随温度升高而减小,由此判定该猝灭类型为静态猝灭。根据F rster非辐射能量转移理论,确定了T(DBHP)P与BSA之间的能量转移效率E=0.91,能量给体(BSA)与受体[T(DBHP)P]之间的结合距离r=2.39 nm<7 nm,符合非辐射能量转移条件。依据热力学参数ΔG<0,ΔH<0,ΔS>0确定了T(DBHP)P与BSA之间的作用力主要是静电引力。同时,利用同步荧光光谱,考察了T(DBHP)P对BSA构象的影响,结果发现,T(DBHP)P的加入使BSA构象发生变化,BSA内部残基所处环境的疏水性降低。  相似文献   

14.
水杨酸与牛血清蛋白相互作用的荧光光谱研究   总被引:17,自引:2,他引:15  
应用荧光光谱研究了水杨酸与牛血清蛋白 (BSA)分子间的相互作用。研究表明 :水杨酸对BSA内源荧光的猝灭机制属于形成化合物所引起的静态猝灭 ,猝灭常数Ksv 为 1 0 97× 10 4 (mol·L- 1 ) - 1 ;水杨酸与BSA反应的结合常数为 7 377× 10 4 ,结合位点数为 1,当水杨酸浓度较低 (摩尔比小于 1∶1)时 ,它与Trp残基或其附近基团结合但并不引起Trp残基微环境的改变 ;根据F rster非辐射能量转移理论 ,计算了授体 受体间的结合距离和能量转移效率  相似文献   

15.
在不同温度下,采用荧光光谱,紫外-可见吸收光谱研究了虎杖苷与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。虎杖苷对BSA的荧光有较强的猝灭作用。根据292K和311K时虎杖苷对BSA的荧光猝灭作用,利用Stern-Volmer方程及双倒数方程处理实验数据,表明虎杖苷对BSA的荧光猝灭作用属于动态猝灭过程,根据Foerster非辐射能量转移理论计算出了虎杖苷与BSA间的结合距离r=3.61nm,结合常数(Kb)分别为5.189×105L·mol-1(292K),1.382×105L·mol-1(311K)及对应温度下的热力学参数。实验结果表明二者主要靠疏水作用力结合,采用同步荧光光谱探讨了虎杖苷对BSA构象的影响。  相似文献   

16.
槲皮素与牛血清白蛋白相互作用的研究   总被引:9,自引:1,他引:8  
利用荧光光谱(FS)和紫外光谱(UV)法研究了槲皮素与牛血清白蛋白之间的相互作用.结果表明,静态猝灭和非辐射能量转移是导致槲皮素对BSA荧光猝灭的两大原因,槲皮素与BSA的结合常数KA为2.8×108(26℃)和3.1×108(36℃),结合位点数为1.76±0.01,根据F(o)rster非辐射能量转移理论得到槲皮素与BSA之间的结合距离为3.25 nm(26℃)和3.30 nm(36℃),表明槲皮素的部分片段可以插入BSA分子内部.通过计算热力学参数,可知该药物与蛋白的相互作用是一个熵增加和吉布斯自由能降低的自发过程,并由此推断槲皮素与BSA之间的作用力是以疏水相互作用为主.  相似文献   

17.
酸度对氧氟沙星与牛血清白蛋白结合的影响   总被引:1,自引:0,他引:1  
牛血清白蛋白在不同pH的溶液中存在N(pH~7.0),B(pH~9.0)和E(pH 3.5以下)等几种同分异构形态。采用紫外-可见光谱和荧光光谱研究了酸度对牛血清白蛋白(BSA)的结构以及对不同结构的BSA和氧氟沙星的相互作用的影响,应用荧光猝灭现象和F rster理论,求出了4个不同pH下两者结合的猝灭常数、能量转移效率和结合距离等参数。结果显示,氧氟沙星与牛血清白蛋白在pH 4.9时结合常数最大(1.928 1×105L.mol-1),结合距离小(r=2.55 nm),猝灭效应最好(8.63×104L.mol-1);氧氟沙星与牛血清白蛋白的结合过程中,静态猝灭和非辐射能量转移是导致牛血清白蛋白荧光猝灭的原因;中性、弱酸和弱碱性环境对两者的结合没有太大的影响,静电作用不是两者相互作用的主要作用力。使用同步荧光技术考察了氧氟沙星对BSA构象的影响。  相似文献   

18.
在3种酸度条件下,采用多种光谱技术对一种白杨素衍生物和牛血清白蛋白的相互作用进行了研究.结果表明该衍生物和牛血清白蛋白可形成基态复合物,静态、动态猝灭方式同时存在,以静态猝灭为主.通过计算获得了在不同温度及酸度条件下的结合常数及结合位点数.该衍生物在碱性条件下和牛血清白蛋白的结合能力较强.在pH 7.40的生理条件下,...  相似文献   

19.
氨苯砜与牛血清白蛋白相互作用的热力学研究   总被引:3,自引:0,他引:3  
荧光光谱法和紫外-可见光谱法研究了在模拟人体生理条件下,氨苯砜和牛血清白蛋白结合反应的特征,发现氨苯砜对BSA有较强的荧光猝灭作用,且氨苯砜的紫外吸收光谱和BSA的荧光光谱有一定程度的重叠,获得其作用距离和结合过程的基本热力学参数。  相似文献   

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