巴洛沙星与牛血清白蛋白相互作用的研究

应用荧光法研究了在不同酸度条件下,巴洛沙星(balofloxacin,BLFX)与牛血清白蛋白(BSA)的荧光猝灭现象,利用荧光猝灭双倒数图计算了巴洛沙星与牛血清白蛋白之间的结合常数,根据Frster非辐射能量转移机制计算出巴洛沙星在牛血清白蛋白上的结合距离,并根据热力学参数确定了巴洛沙星与牛血清白蛋白之间的作用力类型,同时采用同步荧光技术考察了巴洛沙星对BSA构象的影响。     

荧光光谱法研究胆红素与牛血清白蛋白的相互作用

在模拟生理条件下,利用荧光光谱法研究了胆红素BR和牛血清白蛋白的相互作用。实验结果表明胆红素BR对牛血清白蛋白有较强的荧光猝灭作用,两者形成了新的复合物,属于静态荧光猝灭,发生分子内的非辐射能量转移。根据荧光猝灭法得到胆红素与牛血清白蛋白的结合常数和结合位点数。根据Foster非辐射能量传递理论确定了胆红素BR和牛血清白蛋白间的结合距离。此外,利用同步荧光光谱分析胆红素BR对牛血清白蛋白构象的影响。     

胡椒碱与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱技术研究了胡椒碱与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用。根据测定不同温度下胡椒碱对BSA的猝灭常数,证实了荧光猝灭过程为静态猝灭,由热力学参数焓变（ΔH）小于零和熵变（ΔS）大于零,推断出胡椒碱与BSA之间主要靠静电引力相结合,生成自由能变（ΔG）为负值,表明胡椒碱与BSA的作用过程是一个自发过程;并应用同步荧光光谱技术考察了胡椒碱对BSA构象的影响。     

荧光法研究琥珀酸曲格列汀与牛血清白蛋白的相互作用及分析应用

琥珀酸曲格列汀(QGLT)是一种新型降糖药,基于其能够猝灭牛血清白蛋白(BSA)的荧光,用荧光法研究了两者的相互作用。对影响荧光猝灭的因素如溶液酸度、介质性质等进行了优化。猝灭机理探讨发现QGLT主要通过静态猝灭降低BSA的荧光,并推导出两者的结合位点数为n=1,结合常数分别为4.529×104 L·mol-1(298k)和2.958×104 L·mol-1(303 k)。热力学参数测定结果显示吉布斯自由能变、焓变和熵变均为负值,表明QGLT和BSA的结合主要是通过氢键与范德华力自发结合的。研究中发现Lineweaver-Burk方程具有良好的线性关系,线性方程为：(F₀-F)-1=2.711×10-4+3.51×10-3 c_QGLT-1(c_QGLT：μg·mL-1),r=0.998 9,检出限为0.13 μg·mL-1(S/N=3),线性范围为0.5～10.0 μg·mL-1。回收率实验结果表明方法的准确性较好(回收率为94.0%～97.5%)。用该方程测定了药片和人血清中QGLT含量,结果令人满意。本研究拓展了QGLT含量测定的新方法。     

葛根素与牛血清白蛋白相互作用的研究

应用荧光光谱法研究了生理条件下(pH7.4)葛根素(PUE)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明,葛根素对BSA荧光的猝灭机制属于形成复合物的静态猝灭过程,求得其猝灭常数为7.29×1012 L·mol-1·s-1,结合常数为5.04×104 L·mol-1;根据Frster非辐射能量转移理论,测得葛根素在BSA中的结合位置与色氨酸残基间的距离为3.35 nm;探讨了葛根素对蛋白质空间结构的影响及其相互作用机理;考察了体内某些共存金属离子对葛根素与BSA结合作用的影响。     

胡椒酸乙酯与牛血清白蛋白的相互作用及金属离子的影响

采用荧光光谱研究了胡椒酸乙酯与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果表明:胡椒酸乙酯与BSA形成基态复合物从而猝灭BSA的内源性荧光,猝灭原因主要为静态猝灭和非辐射能量转移作用。胡椒酸乙酯对BSA的猝灭速率常数Kq为1.451×1013L.mol-1.s-1(25℃)和1.136×1013L.mol-1.s-1(37℃),胡椒酸乙酯与BSA的结合常数KA为9.484×105L.mol-1(25℃)和1.355×106L.mol-1(37℃),结合位点数n为1.18(25℃)和1.24(37℃)。根据Frster偶极-偶极非辐射能量转移理论得到结合距离r为2.68 nm(25℃)和2.81 nm(37℃)。通过热力学参数的计算,确定胡椒酸乙酯与牛血清白蛋白的相互作用是熵增加和吉布斯自由能降低的自发过程,主要作用力为疏水作用力。讨论了共存金属离子对胡椒酸乙酯与BSA的相互作用的影响。     

柠檬酸钠与牛血清白蛋白的相互作用

用荧光光谱法研究了柠檬酸钠与牛血清白蛋白( BSA)的作用机制.实验表明,柠檬酸钠对BSA具有荧光猝灭作用,其猝灭方式为静态猝灭,并求出了猝灭常数、结合常数及结合位点数.     

槲皮素与牛血清白蛋白相互作用的研究

利用荧光光谱(FS)和紫外光谱(UV)法研究了槲皮素与牛血清白蛋白之间的相互作用。结果表明,静态猝灭和非辐射能量转移是导致槲皮素对BSA荧光猝灭的两大原因,槲皮素与BSA的结合常数K_A为2.8×108(26 ℃)和3.1×108(36 ℃),结合位点数为1.76±0.01,根据Frster非辐射能量转移理论得到槲皮素与BSA之间的结合距离为3.25 nm (26 ℃)和3.30 nm(36 ℃),表明槲皮素的部分片段可以插入BSA分子内部。通过计算热力学参数,可知该药物与蛋白的相互作用是一个熵增加和吉布斯自由能降低的自发过程,并由此推断槲皮素与BSA之间的作用力是以疏水相互作用为主。     

马兜铃酸与牛血清白蛋白的相互作用研究

以荧光猝灭方法研究了模拟生理条件下马兜铃酸与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。研究发现：马兜铃酸与牛血清白蛋白有强的结合,结合位置与色氨酸残基间的距离r为2.8 nm;以已知结合位置的标记药物为探针,确定了马兜铃酸与BSA的结合位置为亚结构域ⅢA;利用CD和FTIR技术考察了马兜铃酸对牛血清白蛋白二级结构的影响,CD结果表明马兜铃酸与BSA的键合使BSA中α-螺旋结构含量从43.5%降到36.7%。     

腐胺与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱法研究了腐胺与牛血清白蛋白（Bovine serum albumin,BSA）之间的相互作用,测定了它们之间的结合常数和结合位点数,探讨了其荧光猝灭机制,并根据热力学参数确定了它们之间的作用力类型.实验结果表明腐胺能够使BSA的荧光猝灭,根据Stern-Volmer和Scatchard方程得到的结果可知腐胺对BSA内源荧光的猝灭机理为静态猝灭,结合常数分别为1.67×104、1.41×104和1.12×104L·mol-1,结合位点数分别为0.83、0.86和0.76.根据Van＇t Hoff方程,腐胺和BSA之间的热力学常数：焓变和熵变的值分别是-15.22KJ·mol-1和31.97J·mol-1·K-1,这说明它们之间的相互作用力主要是静电作用力和疏水作用力.     

Spectroscopic Studies on the Interaction of Acid Yellow With Bovine Serum Albumin

Azo dyes, which are common in the environment, can be toxic to various organisms. In order to determine the molecular mechanism of acid yellow 11(AY) toxicity, we studied the effect of AY exposure to the common protein bovine serum albumin (BSA) by several spectroscopic techniques including fluorescence spectroscopy, ultraviolet spectrophotometry (UV) and circular dichroism (CD). It could be concluded from the fluorescence spectra that the quenching effect of BSA by AY was mainly due to complex formation which was unrelated to the absorption of AY. The enthalpy change (ΔH) and entropy change (ΔS) were found to be −21.94 kJ/mol and 30.04 Jmol^-1 K^-1, respectively. The results confirm that electrostatic attraction was the predominant intermolecular force between BSA and AY. Furthermore, the binding distance (r) between AY and the inner tryptophan residue of BSA was determined to be 3.541 nm on the basis of Forster theory of non-radiative energy transfer. In addition, the conformational changes of BSA in the presence of AY were also analyzed by UV and CD. These results indicated that AY could interact with BSA by complex formation, which also affected the structure of BSA.     

巴比妥钠与牛血清白蛋白结合反应的热力学研究

采用荧光光谱研究了药物巴比妥钠(BBTS)和牛血清白蛋白(BSA)的相互作用机理,运用热力学方法确定了巴比妥钠和牛血清白蛋白主要是以静电力相互作用,该过程是一个熵增加、Gibbs自由能降低的自发超分子作用过程,根据Stern-Volmer方程和Lineweaver-Burk双倒数曲线方程求出了其结合常数在高温时比在低温时小,得到巴比妥钠和牛血清白蛋白的结合比为1∶1,证实了巴比妥钠和牛血清白蛋白之间的作用是生成复合物的静态猝灭过程,并且采用同步荧光技术考察了巴比妥钠对牛血清白蛋白氨基酸残基微环境的影响。     

酸度对氧氟沙星与牛血清白蛋白结合的影响

牛血清白蛋白在不同pH的溶液中存在N（pH ～7.0）,B（pH ～9.0）和E（pH 3.5以下）等几种同分异构形态。 采用紫外-可见光谱和荧光光谱研究了酸度对牛血清白蛋白（BSA）的结构以及对不同结构的BSA和氧氟沙星的相互作用的影响,应用荧光猝灭现象和Frster理论,求出了4个不同pH下两者结合的猝灭常数、 能量转移效率和结合距离等参数。结果显示,氧氟沙星与牛血清白蛋白在pH 4.9时结合常数最大（1.928 1×105 L·mol-1）,结合距离小（r=2.55 nm）,猝灭效应最好（8.63×104 L·mol-1）;氧氟沙星与牛血清白蛋白的结合过程中,静态猝灭和非辐射能量转移是导致牛血清白蛋白荧光猝灭的原因;中性、 弱酸和弱碱性环境对两者的结合没有太大的影响,静电作用不是两者相互作用的主要作用力。使用同步荧光技术考察了氧氟沙星对BSA构象的影响。     

马钱子碱与牛血清白蛋白相互作用的研究

应用荧光光谱和紫外光谱法研究了马钱子碱与牛血清白蛋白(BSA)的结合反应,求得它们之间的结合常数K_A和结合位点数n分别为K_A=6.3×103,n=0.94(27 ℃);K_A=7.7×103,n=0.97(37 ℃)。根据Frster非辐射能量转移理论求出了马钱子碱与BSA之间的结合距离为3.99 nm(27 ℃)和4.21 nm(37 ℃)。探讨了马钱子碱的荧光猝灭机理,结果表明马钱子碱能够插入BSA内部形成基态复合物导致内源荧光猝灭,猝灭机理主要是静态猝灭和非辐射能量转移。根据热力学参数确定马钱子碱与BSA之间的作用力类型主要为疏水性相互作用。     

牛血清白蛋白与金霉素结合反应的机制研究

以光谱技术与微量热技术相结合的方法研究水溶液中金霉素与牛血清白蛋白分子间结合作用的热力学性质 .荧光猝灭法测得该反应的结合常数K =2 .0 9× 10 5L/mol,结合位点数n =1.75 ,微量法测得反应的焓变△rHm=- 17.5 0kJ/mol;依据Forster非辐射能量转移机制 ,得到授体 受体间的结合距离 (r1=1.6 7nm ,r2 =1.4 6nm)和能量转移效率 (E1=0 .4 1,E2 =0 .6 6 ) .金霉素与牛血清白蛋白分子间有较强的结合作用 ,且结合力以疏水作用为主 .     

头孢匹胺钠与牛血清白蛋白的相互作用机理及共存金属离子的影响

研究了不同温度下牛血清白蛋白(BSA)与头孢匹胺钠(CPMS)的相互作用及常见金属离子(Mg²⁺、Zn²⁺、Cu²⁺、Fe³⁺、Co²⁺、Ni²⁺)对BSA-CPMS体系的影响。结果表明:CPMS能使BSA的荧光发生猝灭,其过程为静态猝灭并伴有非辐射能量转移;CPMS通过静电引力与BSA结合,结合常数为10⁴数量级,结合位点数约为1;结合主要作用于BSA的亚结构ⅡA中,结合距离r≈2.60 nm。同步荧光光谱和圆二色谱(CD)均表明CPMS使BSA构象发生了变化。     

水杨酸与牛血清蛋白相互作用的荧光光谱研究

应用荧光光谱研究了水杨酸与牛血清蛋白 (BSA)分子间的相互作用。研究表明 :水杨酸对BSA内源荧光的猝灭机制属于形成化合物所引起的静态猝灭 ,猝灭常数Ksv 为 1 0 97× 10 4 (mol·L- 1 ) - 1 ;水杨酸与BSA反应的结合常数为 7 377× 10 4 ,结合位点数为 1,当水杨酸浓度较低 (摩尔比小于 1∶1)时 ,它与Trp残基或其附近基团结合但并不引起Trp残基微环境的改变 ;根据F rster非辐射能量转移理论 ,计算了授体 受体间的结合距离和能量转移效率